எங்கள் குழு ஒவ்வொரு ஆண்டும் அமெரிக்கா, ஐரோப்பா மற்றும் ஆசியா முழுவதும் 1000 அறிவியல் சங்கங்களின் ஆதரவுடன் 3000+ உலகளாவிய மாநாட்டுத் தொடர் நிகழ்வுகளை ஏற்பாடு செய்து 700+ திறந்த அணுகல் இதழ்களை வெளியிடுகிறது, இதில் 50000 க்கும் மேற்பட்ட தலைசிறந்த ஆளுமைகள், புகழ்பெற்ற விஞ்ஞானிகள் ஆசிரியர் குழு உறுப்பினர்களாக உள்ளனர்.
அதிக வாசகர்கள் மற்றும் மேற்கோள்களைப் பெறும் திறந்த அணுகல் இதழ்கள்
700 இதழ்கள் மற்றும் 15,000,000 வாசகர்கள் ஒவ்வொரு பத்திரிகையும் 25,000+ வாசகர்களைப் பெறுகிறது
Tomohiko Aoe*
Opioids are potent analgesics, widely used to control acute and chronic pain. While repeated administration of opioids, particularly morphine, induces tolerance that reduces the effectiveness of the analgesic, the precise molecular mechanism for the development of tolerance remains uncertain. Opioids bind to the μ opioid receptor (MOR) to activate various signaling molecules, leading to a decrease in neuronal excitability. Chronic morphine tolerance may be derived from adaptations in the intracellular signal transduction of post-MOR activation. Many physiological and pathological conditions, such as secretory demands, ischemia, hypoxia, and genetic mutations, can cause aberrant protein folding and the accumulation of misfolded proteins in the endoplasmic reticulum (ER). These insults lead to ER stress and initiate the unfolded protein response (UPR). Recent studies have suggested that chronic ER stress might modulate intracellular signaling pathways, resulting in several chronic disorders, such as type II diabetes. Binding immunoglobulin protein (BiP) is an ER chaperone that is central to ER functioning. Recently, our studies in mice suggest that BiP may play an important role in the development of morphine tolerance. We also found that a chemical chaperone, which improves ER protein folding capacity, attenuated the development of morphine tolerance. Thus, the modulation of ER functions by chemical chaperones and other drugs may lead to a new direction for the prevention of morphine tolerance.