ஐ.எஸ்.எஸ்.என்: 2168-9652

உயிர் வேதியியல் & உடலியல்: திறந்த அணுகல்

திறந்த அணுகல்

எங்கள் குழு ஒவ்வொரு ஆண்டும் அமெரிக்கா, ஐரோப்பா மற்றும் ஆசியா முழுவதும் 1000 அறிவியல் சங்கங்களின் ஆதரவுடன் 3000+ உலகளாவிய மாநாட்டுத் தொடர் நிகழ்வுகளை ஏற்பாடு செய்து 700+ திறந்த அணுகல் இதழ்களை வெளியிடுகிறது, இதில் 50000 க்கும் மேற்பட்ட தலைசிறந்த ஆளுமைகள், புகழ்பெற்ற விஞ்ஞானிகள் ஆசிரியர் குழு உறுப்பினர்களாக உள்ளனர்.

அதிக வாசகர்கள் மற்றும் மேற்கோள்களைப் பெறும் திறந்த அணுகல் இதழ்கள்

700 இதழ்கள் மற்றும் 15,000,000 வாசகர்கள் ஒவ்வொரு பத்திரிகையும் 25,000+ வாசகர்களைப் பெறுகிறது

குறியிடப்பட்டது
  • CAS மூல குறியீடு (CASSI)
  • குறியீட்டு கோப்பர்நிக்கஸ்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
  • ஷெர்பா ரோமியோ
  • ஜே கேட் திறக்கவும்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • கல்வி விசைகள்
  • JournalTOCகள்
  • Ulrich's Periodicals Directory
  • எலக்ட்ரானிக் ஜர்னல்ஸ் லைப்ரரி
  • RefSeek
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • அறிஞர்
  • SWB ஆன்லைன் பட்டியல்
  • உயிரியல் மெய்நிகர் நூலகம் (vifabio)
  • பப்ளான்கள்
  • யூரோ பப்
  • ICMJE
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்

சுருக்கம்

Solution and In silico Ligand Binding Studies of Cicer arietinum Lectin

Madhurima S. Wakankar, Krunal A. Patel, Musti V. Krishnasastry and Sushama M. Gaikwad

The recombinant lectin from Cicer arietinum (rCAL) showed complex sugar specificity and could bind only the asialo triantennary glycan from Fetuin. The thermodynamic study of binding to this glycan indicated the process to be spontaneous and exothermic. The values obtained were, ΔG as -28.56 kJ mol-1; ΔH as -43.65 kJ mol-1 and ΔS as -50.65 Jmol-1K-1 at 25°C. The presence of four hemopexin-binding domains in the gene sequence indicated possible binding to hemin. Binding of hemin as studied by fluorescence spectroscopy, yielded an association constant of 3.55 x 107 M-1. The lectin also bound spermine and thiamine with association constants of 1.55 x 104 M-1 and 5.37 x 103 M-1, respectively. In silico investigation was carried out by protein-ligand docking using AutoDock Vina software. Binding energies were calculated for each ligand and the amino acids involved in the interaction of these ligands with the rCAL homology model were identified. ASN-8 residue was found to be important in binding of hemin and spermine to rCAL.