ஐ.எஸ்.எஸ்.என்: 2168-9652

உயிர் வேதியியல் & உடலியல்: திறந்த அணுகல்

திறந்த அணுகல்

எங்கள் குழு ஒவ்வொரு ஆண்டும் அமெரிக்கா, ஐரோப்பா மற்றும் ஆசியா முழுவதும் 1000 அறிவியல் சங்கங்களின் ஆதரவுடன் 3000+ உலகளாவிய மாநாட்டுத் தொடர் நிகழ்வுகளை ஏற்பாடு செய்து 700+ திறந்த அணுகல் இதழ்களை வெளியிடுகிறது, இதில் 50000 க்கும் மேற்பட்ட தலைசிறந்த ஆளுமைகள், புகழ்பெற்ற விஞ்ஞானிகள் ஆசிரியர் குழு உறுப்பினர்களாக உள்ளனர்.

அதிக வாசகர்கள் மற்றும் மேற்கோள்களைப் பெறும் திறந்த அணுகல் இதழ்கள்

700 இதழ்கள் மற்றும் 15,000,000 வாசகர்கள் ஒவ்வொரு பத்திரிகையும் 25,000+ வாசகர்களைப் பெறுகிறது

குறியிடப்பட்டது
  • CAS மூல குறியீடு (CASSI)
  • குறியீட்டு கோப்பர்நிக்கஸ்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
  • ஷெர்பா ரோமியோ
  • ஜே கேட் திறக்கவும்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • கல்வி விசைகள்
  • JournalTOCகள்
  • Ulrich's Periodicals Directory
  • எலக்ட்ரானிக் ஜர்னல்ஸ் லைப்ரரி
  • RefSeek
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • அறிஞர்
  • SWB ஆன்லைன் பட்டியல்
  • உயிரியல் மெய்நிகர் நூலகம் (vifabio)
  • பப்ளான்கள்
  • யூரோ பப்
  • ICMJE
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்

சுருக்கம்

Ribosomal Protein S1: An Important Trans-Translational Factor

Iwona K. Wower, Nusrat Jahan, Christian Zwieb and Jacek Wower

S1 is an essential protein in Escherichia coli. Although not present in all bacteria, its importance for the initiation and elongation stages of protein synthesis is well established. Beside its roles as a ribosomal protein, S1 promotes transcriptional cycling, regulates bacteriophage T4 gene expression, forms a complex with the phage. λ protein β involved in recombination, and is a subunit of the fr and Qβ RNA bacteriophage replicases. Protein S1 was also shown to bind to tmRNA, an essential component of trans-translation. Although the physiological significance of protein S1 for trans-translation has been debated for many years, recent studies clearly demonstrate that protein S1 constitutes an important, yet poorly understood component of trans-translation. We show that binding of protein S1 to the free tmRNA is a prerequisite for the association between tmRNA and stalled ribosome. S1 transits the ribosome together with the tmRNA as defective proteins are targeted for proteolysis. These findings establish protein S1 as an important target for pharmacological intervention.