எங்கள் குழு ஒவ்வொரு ஆண்டும் அமெரிக்கா, ஐரோப்பா மற்றும் ஆசியா முழுவதும் 1000 அறிவியல் சங்கங்களின் ஆதரவுடன் 3000+ உலகளாவிய மாநாட்டுத் தொடர் நிகழ்வுகளை ஏற்பாடு செய்து 700+ திறந்த அணுகல் இதழ்களை வெளியிடுகிறது, இதில் 50000 க்கும் மேற்பட்ட தலைசிறந்த ஆளுமைகள், புகழ்பெற்ற விஞ்ஞானிகள் ஆசிரியர் குழு உறுப்பினர்களாக உள்ளனர்.
அதிக வாசகர்கள் மற்றும் மேற்கோள்களைப் பெறும் திறந்த அணுகல் இதழ்கள்
700 இதழ்கள் மற்றும் 15,000,000 வாசகர்கள் ஒவ்வொரு பத்திரிகையும் 25,000+ வாசகர்களைப் பெறுகிறது
Shahid Afridi
In present world monoclonal and polyclonal antibody are widely used in medicine and therapeutics. Hence there is increase in the consumption of plasma derived Immunoglobulin G (IgG) as they are used in the treatment of number of diseases, including neurological diseases and autoimmune conditions. It is necessary to produce IgG derived plasma protein in high quantity to meet the rate of its consumption. Isolation of immunoglobulin in research lab for different application is from cell culture medium, plasma, serum, hybrid cell etc. There are various methods like ammonium sulphate precipitation, affinity chromatography and thiophilic chromatography to purify the desired antibody from human serum sample. Depending upon the biochemical properties of immunoglobulin, different chromatographic techniques are performed to isolate antibody from the source sample. In our present investigation we have purified IgG antibody from human serum sample using protein-An affinity chromatography. After each purification step the biuret test was taken to quantify the protein concentration. The protein a purified sample weighs 5 mg/ml after dialysis was analyzed along with a standard protein marker in polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight of protein a purified IgG was found in between 20 kda to 90 kda after SDS-PAGE analysis.