ஐ.எஸ்.எஸ்.என்: 2155-6199

பயோரிமீடியேஷன் & பயோடிகிரேடேஷன் ஜர்னல்

திறந்த அணுகல்

எங்கள் குழு ஒவ்வொரு ஆண்டும் அமெரிக்கா, ஐரோப்பா மற்றும் ஆசியா முழுவதும் 1000 அறிவியல் சங்கங்களின் ஆதரவுடன் 3000+ உலகளாவிய மாநாட்டுத் தொடர் நிகழ்வுகளை ஏற்பாடு செய்து 700+ திறந்த அணுகல் இதழ்களை வெளியிடுகிறது, இதில் 50000 க்கும் மேற்பட்ட தலைசிறந்த ஆளுமைகள், புகழ்பெற்ற விஞ்ஞானிகள் ஆசிரியர் குழு உறுப்பினர்களாக உள்ளனர்.

அதிக வாசகர்கள் மற்றும் மேற்கோள்களைப் பெறும் திறந்த அணுகல் இதழ்கள்

700 இதழ்கள் மற்றும் 15,000,000 வாசகர்கள் ஒவ்வொரு பத்திரிகையும் 25,000+ வாசகர்களைப் பெறுகிறது

குறியிடப்பட்டது
  • CAS மூல குறியீடு (CASSI)
  • குறியீட்டு கோப்பர்நிக்கஸ்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
  • ஷெர்பா ரோமியோ
  • ஜே கேட் திறக்கவும்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • கல்வி விசைகள்
  • JournalTOCகள்
  • ஆராய்ச்சி பைபிள்
  • சீனாவின் தேசிய அறிவு உள்கட்டமைப்பு (CNKI)
  • Ulrich's Periodicals Directory
  • விவசாயத்தில் உலகளாவிய ஆன்லைன் ஆராய்ச்சிக்கான அணுகல் (AGORA)
  • RefSeek
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • SWB ஆன்லைன் பட்டியல்
  • பப்ளான்கள்
  • மருத்துவக் கல்வி மற்றும் ஆராய்ச்சிக்கான ஜெனீவா அறக்கட்டளை
  • MIAR
  • ICMJE
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்

சுருக்கம்

Production, Partial Purification and Characterization of an Extracellular Psychrotrophic Lipase from Pseudomonas Sp. ADT3

Arpita Dey, Amarnath Chattopadhyay, Subhra Kanti Mukhopadhyay, Pradipta Saha, Sabyasachi Chatterjee, Tushar Kanti Maiti and Pranab Roy

Psychrotrophic Pseudomonas ADT3 (NCBI GenBank Acc.no.JX914667) is capable of growth on lipid as the sole carbon source. In this paper, we report the purification and characterization of an extracellular lipase from psychrotroph, isolated from soil sample of Ny- Alesund, Svalbard, Arctic region. The Pseudomonas ADT3 isolate produces lipase enzyme in the extracellular minimal media with only 1% olive oil. The lipase was purified from the concentrated culture supernatant. The crude enzyme was partially purified by saturated ammonium sulphate precipitation followed by extensive dialysis. Enzyme activity was found to be induced 6-folds in presence of 1.2 mM lead ion but strongly inhibited by heavy metals Hg2+ as well as EDTA and β-mercaptoethanol. The purified lipase has activity at two pH optima of pH i.e. pH 3.5 and 8.5. Optimum temperature for lipase activity was recorded at 22cC. The purified active fraction of lipase exhibits specific activity of 527.8 U/mg. The Vmax and Km was 144.93 U/mg/min and 0.260 mM respectively determined using Lineweaver-Burk plot. Zymogram analysis revealed prominent lipase band at 13.9 kDa range in the 80% saturated ammonium sulphate purified enzyme fraction.

மறுப்பு: இந்த சுருக்கமானது செயற்கை நுண்ணறிவு கருவிகளைப் பயன்படுத்தி மொழிபெயர்க்கப்பட்டது மற்றும் இன்னும் மதிப்பாய்வு செய்யப்படவில்லை அல்லது சரிபார்க்கப்படவில்லை.