ஐ.எஸ்.எஸ்.என்: 2155-9872

ஜர்னல் ஆஃப் அனலிட்டிகல் & பயோஅனாலிட்டிகல் டெக்னிக்ஸ்

திறந்த அணுகல்

எங்கள் குழு ஒவ்வொரு ஆண்டும் அமெரிக்கா, ஐரோப்பா மற்றும் ஆசியா முழுவதும் 1000 அறிவியல் சங்கங்களின் ஆதரவுடன் 3000+ உலகளாவிய மாநாட்டுத் தொடர் நிகழ்வுகளை ஏற்பாடு செய்து 700+ திறந்த அணுகல் இதழ்களை வெளியிடுகிறது, இதில் 50000 க்கும் மேற்பட்ட தலைசிறந்த ஆளுமைகள், புகழ்பெற்ற விஞ்ஞானிகள் ஆசிரியர் குழு உறுப்பினர்களாக உள்ளனர்.

அதிக வாசகர்கள் மற்றும் மேற்கோள்களைப் பெறும் திறந்த அணுகல் இதழ்கள்

700 இதழ்கள் மற்றும் 15,000,000 வாசகர்கள் ஒவ்வொரு பத்திரிகையும் 25,000+ வாசகர்களைப் பெறுகிறது

குறியிடப்பட்டது
  • CAS மூல குறியீடு (CASSI)
  • குறியீட்டு கோப்பர்நிக்கஸ்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
  • ஷெர்பா ரோமியோ
  • அகாடமிக் ஜர்னல்ஸ் டேட்டாபேஸ்
  • ஜே கேட் திறக்கவும்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • JournalTOCகள்
  • ஆராய்ச்சி பைபிள்
  • சீனாவின் தேசிய அறிவு உள்கட்டமைப்பு (CNKI)
  • Ulrich's Periodicals Directory
  • எலக்ட்ரானிக் ஜர்னல்ஸ் லைப்ரரி
  • RefSeek
  • டைரக்டரி ஆஃப் ரிசர்ச் ஜர்னல் இன்டெக்சிங் (DRJI)
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • அறிஞர்
  • SWB ஆன்லைன் பட்டியல்
  • உயிரியல் மெய்நிகர் நூலகம் (vifabio)
  • பப்ளான்கள்
  • யூரோ பப்
  • ICMJE
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்

சுருக்கம்

Development of Improved Sandwich Elisa for the In Vitro Detection of Inhibitors of the TNF-TNFR1 Interaction

Jessica M Davis

The over-expression of tumor necrosis factor alpha (TNF-alpha) has been associated with various diseases, particularly autoimmune diseases such as rheumatoid arthritis and Crohn’s disease. Some biologic therapies for these diseases specifically target this cytokine, sequestering it, and preventing its interaction with its 55 kD receptor (TNFR 1 ). While these therapies have proven the validity of this approach, they are large proteins that require intravenous administration. Small molecule inhibitors of this interaction are highly desirable and some have been developed. However, such inhibitors have not been reported to have successfully completed clinical trials. One prohibition to this approach is the current state of in vitro testing of such molecules. Assays have been developed that use radio labeled or biotin labeled TNF-alpha. In vivo methods exist, but are cost prohibitive to screening a large selection of molecules. Reported here-in is an inexpensive, highly robust, sensitive assay for inhibitors of the TNF- alpha interaction with TNFR 1 that does not require modification of TNF-alpha. The simplicity of this assay should allow for increased investigation into inhibiting this important interaction.